北京白癜风治疗 http://m.39.net/pf/bdfyy/蛋白质是自然界中的主要构建块，用于构建执行其生物功能的各种复杂结构。大多数蛋白质通过组装成寡聚体以显示出优于单独蛋白质的各种优点，包括稳定性、变构调节性和功能控制性等。了解自组装机制具有非常重要的意义，其已成为形成新型纳米结构有效且前景良好的策略。
前人研究发现，大豆蛋白原纤维的大多数特性与近年来的研究热点乳清蛋白相当，甚至在某些方面要优于乳清蛋白，这使它们成为替代动物来源蛋白的良好候选物。东北农业大学食品学院的安迪、李良*和东北农业大学学术理论部的洪瑞*以大豆蛋白为原料，综述了自组装凝胶的机理、作用力、成胶方式等方面的研究进展，为大豆蛋白自组装凝胶的研究提供理论依据。
1、自组装的机理
蛋白质自组装的主要作用力
蛋白质分子的组装过程由分子内和分子间吸引力/排斥力的平衡所控制。分子发生自组装主要依靠非共价键的相互作用，常见的非共价键相互作用力包括氢键、疏水作用、静电作用、π-π堆积作用等。氢键主要维持蛋白质最重要二级结构α-螺旋稳定。疏水作用对蛋白质三、四级结构的形成和稳定起着重要的作用。球蛋白由于疏水效应，从分子内到分子外，疏水残基逐渐减少，亲水残基不断增多。疏水侧链堆积形成蛋白质的疏水内核以维持蛋白质折叠的稳定，而极性侧链多暴露在表面，与水分子相互作用。
蛋白质淀粉样纤维
蛋白质通过非共价键形成厚度为4nm左右、长度在1～10μm无枝杈的大分子淀粉样纤维结构的聚合物。研究者们发现这种不溶性的纤维性蛋白质其本质是一种高度有序的自组装纤维聚集体，这些原纤维在食品工业中起到了重要的作用，它们可以作为一种有效的增稠剂。当蛋白质浓度、pH值、离子浓度和温度等条件符合自组装的要求时，蛋白质可以直接在溶液中自组装成原纤维，例如在初始溶液中增加盐浓度可以增加聚集速率。
蛋白质凝胶化
原纤维化的蛋白质能够在热、酸、盐等的作用下形成凝胶，这类凝胶具有统一的结构、较高的强度和在环境温度下的成胶能力。基于原纤维组装的食品纤维蛋白凝胶通常表现出一些独特的质地、结构和感官特性。
2、大豆蛋白自组装纤维化
通过研究粒径的变化发现单独存在的SDS可以使粒径明显下降，但是单独存在的DTT对粒径的影响可忽略不计，即使与SDS一起使用与单独使用SDS相比粒径只发生了微小的下降，这表明二硫键只起到了次要作用。因此，通过分析表明疏水相互作用是维持纳米颗粒内部结构的主要分子内作用力（二硫键起次要作用），而氢键在其外部结构中起关键作用。
3、大豆蛋白凝胶化的研究
天然大豆球蛋白具有强烈的自发组装成自相似结构聚集体的趋势，自组装纤维化的反应条件是pH值远离PI，除了接近等电点的高浓度外，这些蛋白质在天然状态下不显示大规模自组装。当制备溶液接近中性pH值时，体系迅速达到稳态。在中性pH值下形成的天然大豆球蛋白的自组装结构类似于通过加热球形食物蛋白的水溶液形成的聚集体结构。
蛋白质净电荷为零的pH值可以通过在不同NaCl浓度下滴定来确定，因为滴定曲线会在pI处交汇。由于离子与蛋白质的结合，PI被定义为ζ电位为零时的pH值，最终发现天然大豆球蛋白的pI为4.6。pH值与PI处的盐浓度无关，但pH值与蛋白质平均电荷数之间的关系取决于较高或较低pH值下的盐浓度。在固定pH值下盐对平均电荷数的影响可以根据蛋白质的表面电位来解释，当蛋白质通过释放离子而开始“充电”时，这一变化改变了平移熵的增益，所以在固定的pH值下随着离子强度的增加表面电位降低。
结语
自组装凝胶将蛋白质科学和超分子化学融合在一起，目的是面向下一代再生医学、药物输送、催化生物材料等的高科技应用。其卓越的特性是食品和制药领域运载各种营养保健品并保护其生物活性成分的有效工具。然而，未来的研究应该在大豆球状蛋白的基础上进行更多关于针对它们突出特征的水凝胶研究，例如产生较低浓度的凝胶化以制备低能量的递送系统。此外，缺乏体内实验给许多研究带来了局限性，这方面的研究应该成为未来的焦点。
本文《大豆蛋白自组装凝胶研究进展》来源于《食品科学》年41卷3期-页，作者：安迪，洪瑞，李良。DOI:10./spkx---。点击下方阅读原文即可查看文章相关信息。
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为进一步促进动物源食品科学的发展，带动产业的技术创新，更好的保障人类身体健康和提高生活品质，北京食品科学研究院和中国食品杂志社在成功召开“年动物源食品科学与人类健康国际研讨会（宁波）”的基础上，将与青海大学农牧学院于年6月20-21日在西宁共同举办“年动物源食品科学与人类健康国际研讨会”。研讨会将就肉、水产、禽蛋、乳制品等动物源食品科学基础研究、现代化加工技术，贮藏、保鲜及运输，质量安全与检测技术，营养及风味成分分析，副产物综合利用，法律、法规及发展*策等方面的重大理论研究展开深入探讨，交流和借鉴国外经验，为广大食品科研工作者和生产者提供新的思路，指明发展方向。
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